Expression, Purification Et Analyse De Protéines Recombinantes : Production D'une Protéine De Fusion Avec La Gst

Contenu

Cours théorique (5h) :

• Rappels sur les événements de réplication, transcription et traduction, sur la structure des protéines et les modifications post-traductionnelles.
• Les systèmes d''expression des protéines recombinantes dans les systèmes procaryotes et eucaryotes.
• Le système d''expression d''une protéine de fusion avec la GST.

Atelier pratique (30h) :

• Stratégie du clonage en phase en bioinformatique.
• Analyse des clones recombinants par PCR.
• Expression, purification de la protéine de fusion avec la GST sur colonne glutathion. Analyse de la protéine en gel SDS-PAGE, en Western Blot avec un anti-GST. Dosage enzymatique de l''activité GST. Calcul du rendement et facteur de purification de la protéïne.

Organisation

Durée de la formation :
5 jours consécutifs (35h).

-lundi : 9h-17h (cours 5h, atelier 2h)

-mardi : 9h-17h (atelier 7h)

-mercredi : 9h-17h30 (atelier 7h30)

-jeudi : 9h-17h (atelier 7h)

-vendredi : 9h-16h30 (fin atelier et bilan)

Nombre de participants :
minimum 8 - maxi 12.

Calendrier

Du 6 au 10 juin 2011.

Possibilité de sessions sur demande pour un groupe de 8 minimum.

Validation
Attestation de stage.

Tarif
Nous consulter.

Partenariat
En partenariat avec l''Inserm et le CNRS

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